кислоты и щелочи - два крайних положения одной шкалы: их свойства (совершенно противоположные) обусловливает одна и та же величина - концентрация ионов водорода (h+). однако само по себе это число неудобное: даже в кислых средах, где концентрация ионов водорода выше, это число составляет сотые, тысячные доли единицы. поэтому для удобства пользуются десятичным логарифмом этого значения, умноженным на минус один. принято говорить, что это ph (potentia hydrogen), или же водородный показатель.
1. высокая активность, на несколько порядков превышающая активность неорганических катализаторов, что объясняется значительным снижением энергии активации процесса ферментами. так, константа скорости реакции разложения перекиси водорода, катализируемой ионами fе2+, составляет 56 с-1; константа скорости этой же реакции, катализируемой ферментом каталазой, равна 3.5·107, т.е. реакция в присутствии фермента протекает в миллион раз быстрее (энергии активации процессов составляют соответственно 42 и 7.1 кдж/моль). константы скорости гидролиза мочевины в присутствии кислоты и уреазы различаются на тринадцать порядков, составляя 7.4·10-7 и 5·106 с-1 (величина энергии активации составляет соответственно 103 и 28 кдж/моль).
2. высокая специфичность. например, амилаза катализирует процесс расщепления крахмала, представляющего собой цепь одинаковых глюкозных звеньев, но не катализирует гидролиз сахарозы, молекула которой составлена из глюкозного и фруктозного фрагментов.
согласно общепринятым представлениям о механизме ферментативного катализа, субстрат s и фермент f находятся в равновесии с быстро образующимся фермент-субстратным комплексом fs, который сравнительно медленно распадается на продукт реакции p с выделением свободного фермента; т.о., стадия распада фермент-субстратного комплекса на продукты реакции является скорость определяющей (лимитирующей).
f + s < ––> fs ––> f + p
исследование зависимости скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата при неизменной концентрации фермента показали, что с увеличением концентрации субстрата скорость реакции сначала увеличивается, а затем перестает изменяться зависимость скорости реакции от концентрации субстрата описывается следующим уравнением:
здесь кm – константа михаэлиса, численно равная концентрации субстрата при v = ½vmax. константа михаэлиса служит мерой сродства между субстратом и ферментом: чем меньше кm, тем больше их способность к образованию фермент-субстратного комплекса.
характерной особенностью действия ферментов является также высокая чувствительность активности ферментов к внешним условиям – рн среды и температуре. ферменты активны лишь в достаточно узком интервале рн и температуры, причем для ферментов характерно наличие в этом интервале максимума активности при некотором оптимальном значении рн или температуры; по обе стороны от этого значения активность ферментов быстро снижается.
ответ:
кислоты и щелочи - два крайних положения одной шкалы: их свойства (совершенно противоположные) обусловливает одна и та же величина - концентрация ионов водорода (h+). однако само по себе это число неудобное: даже в кислых средах, где концентрация ионов водорода выше, это число составляет сотые, тысячные доли единицы. поэтому для удобства пользуются десятичным логарифмом этого значения, умноженным на минус один. принято говорить, что это ph (potentia hydrogen), или же водородный показатель.
объяснение:
.
1. высокая активность, на несколько порядков превышающая активность неорганических катализаторов, что объясняется значительным снижением энергии активации процесса ферментами. так, константа скорости реакции разложения перекиси водорода, катализируемой ионами fе2+, составляет 56 с-1; константа скорости этой же реакции, катализируемой ферментом каталазой, равна 3.5·107, т.е. реакция в присутствии фермента протекает в миллион раз быстрее (энергии активации процессов составляют соответственно 42 и 7.1 кдж/моль). константы скорости гидролиза мочевины в присутствии кислоты и уреазы различаются на тринадцать порядков, составляя 7.4·10-7 и 5·106 с-1 (величина энергии активации составляет соответственно 103 и 28 кдж/моль).
2. высокая специфичность. например, амилаза катализирует процесс расщепления крахмала, представляющего собой цепь одинаковых глюкозных звеньев, но не катализирует гидролиз сахарозы, молекула которой составлена из глюкозного и фруктозного фрагментов.
согласно общепринятым представлениям о механизме ферментативного катализа, субстрат s и фермент f находятся в равновесии с быстро образующимся фермент-субстратным комплексом fs, который сравнительно медленно распадается на продукт реакции p с выделением свободного фермента; т.о., стадия распада фермент-субстратного комплекса на продукты реакции является скорость определяющей (лимитирующей).
f + s < ––> fs ––> f + p
исследование зависимости скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата при неизменной концентрации фермента показали, что с увеличением концентрации субстрата скорость реакции сначала увеличивается, а затем перестает изменяться зависимость скорости реакции от концентрации субстрата описывается следующим уравнением:
здесь кm – константа михаэлиса, численно равная концентрации субстрата при v = ½vmax. константа михаэлиса служит мерой сродства между субстратом и ферментом: чем меньше кm, тем больше их способность к образованию фермент-субстратного комплекса.
характерной особенностью действия ферментов является также высокая чувствительность активности ферментов к внешним условиям – рн среды и температуре. ферменты активны лишь в достаточно узком интервале рн и температуры, причем для ферментов характерно наличие в этом интервале максимума активности при некотором оптимальном значении рн или температуры; по обе стороны от этого значения активность ферментов быстро снижается.