Аминокислоты – это соединения, которые содержат две функциональные группы: аминогруппу (-NH2) и карбоксильную группу (-COOH). Общая формулa:
где R – -CH3, - CH2-SH, -CH2–C6H5 и другие. То есть R – боковой радикал, который имеет разную структуру.
В живых организмах встречается около 300 различных аминокислот, но в белках обнаружено двадцать различных аминокислот, из которых построены пептиды. Аминогруппа аминокислоты может присоединять протон и приобретать положительный заряд, подобно тому, как аммиак превращается в ион аммония. Карбоксильная группа может диссоциировать, отдавая протон и приобретать отрицательный заряд.
В зависимости от взаимного расположения амино- и карбоксильной группы аминокислоты разделяют на
.
Например,
NH2 –
CH(CH3) – COOH
-аминопропановая кислота
2-аминопропановая кислота
NH2 –
CH2 – CH2 – COOH
-аминопропановая кислота
3-аминопропановая кислота
В зависимости от количества функциональных групп различают кислые, нейтральные и основные.
Аспарагиновая кислота
Кислая – так как две карбоксильных группы и одна аминогруппа
Изолейцин
Нейтральная – так как одна карбоксильная и одна аминогруппа
Лизин
Основная – так как две аминогруппы и одна карбоксильная
По характеру углеводородного радикала различают алифатические, ароматические, серосодержащие и гетероциклические аминокислоты.
Алифатическая аминокислота
Ароматическая аминокислота
Серосодержащие аминокислоты
Гетероциклические аминокислоты
Систематическая номенклатура: названия аминокислот образуется из соответствующих кислот прибавлением приставки амино- и указанием расположения в углеродной цепи.
2-амино-3-метилбутановая кислота
2-амино-3-метилпентановая кислота
2-аминопентандиовая кислота
Но часто используется другая номенклатура, согласно которой к тривиальному названию карбоновой кислоты добавляется приставка с указанием положения аминогруппы буквой греческого алфавита.
-амино-
-метилмаслянная кислота
-амино-
-метилвалериановая кислота
-аминокислоты играют важную роль в процессах жизнедеятельности животных, растений, к им применяются тривиальные названия.
Изомерия
Для аминокислот характерны следующие виды изомерии:
1. Изомерия углеродного скелета
2-аминобутановая кислота
2-амино-2-метилпропановая кислота
2. Изомерия положения функциональной группы
2-аминобутановая кислота
3-аминобутановая кислота
3. Оптическая изомерия
Все аминокислоты, кроме глицина, содержат асимметрический атом углерода и могут существовать в виде оптических изомеров (зеркальных антиподов). Асимметрический (хиральный) атом углерода – атом углерода, у которого все четыре заместителя разные. Оптическая изомерия природных
-аминокислот играет важную роль в процессах биосинтеза белка.
Конфигурация при асимметрическом углероде определяет аминокислота L- или D- ряда. L- ряд – аминогруппа слева. D-ряд – аминогруппа справа.
Энантиомеры – зеркальные изомеры. D и L – изомеры одной аминокислоты.
а) FeCl3-соль образована слабым основанием-Fe (OH) 3 и сильной кислотой-HCl-гидролизуется по аниону, накапливаются Н (+) - среда кислая. в результате гидролиза образуется основная соль и кислота. Уравнение гидролиза:FeCl3 + HOH=FeOHCl2 + HCl в ионном виде:Fe (3+) + 3Cl (-) + HOH = FeOH (2+) + H (+) + 3Cl (-) ;
б) Na2S - соль образована сильным основанием-NaOH и слабой кислотой-H2S - гидролизуется по аниону, накапливаются OH (-) = >среда щелочная. Образуется кислая соль и щелочь. Уравнение гидролиза: Na2S + HOH = NaHS + NaOH в ионном виде: 2Na (+) + S (2-) + HOH=Na (+) + HS (-) + Na (+) + OH (-) ;
в) К2SO4 - соль образована сильным основанием-КОН и сильной кислотой - H2SO4-гидролизу не подвергается, т. к. не происходит связывания ионов.
г) СuCO3 - соль образована слабым основанием - Cu (OH) 2 и слабой кислотой - Н2 СО3. Т. к. СuCO3 - практически не растворим в воде, то гидролизу не подвергается.
Объяснение:
Состав, строение аминокислот
Аминокислоты – это соединения, которые содержат две функциональные группы: аминогруппу (-NH2) и карбоксильную группу (-COOH). Общая формулa:
где R – -CH3, - CH2-SH, -CH2–C6H5 и другие. То есть R – боковой радикал, который имеет разную структуру.
В живых организмах встречается около 300 различных аминокислот, но в белках обнаружено двадцать различных аминокислот, из которых построены пептиды. Аминогруппа аминокислоты может присоединять протон и приобретать положительный заряд, подобно тому, как аммиак превращается в ион аммония. Карбоксильная группа может диссоциировать, отдавая протон и приобретать отрицательный заряд.
В зависимости от взаимного расположения амино- и карбоксильной группы аминокислоты разделяют на
.
Например,
NH2 –
CH(CH3) – COOH
-аминопропановая кислота
2-аминопропановая кислота
NH2 –
CH2 – CH2 – COOH
-аминопропановая кислота
3-аминопропановая кислота
В зависимости от количества функциональных групп различают кислые, нейтральные и основные.
Аспарагиновая кислота
Кислая – так как две карбоксильных группы и одна аминогруппа
Изолейцин
Нейтральная – так как одна карбоксильная и одна аминогруппа
Лизин
Основная – так как две аминогруппы и одна карбоксильная
По характеру углеводородного радикала различают алифатические, ароматические, серосодержащие и гетероциклические аминокислоты.
Алифатическая аминокислота
Ароматическая аминокислота
Серосодержащие аминокислоты
Гетероциклические аминокислоты
Систематическая номенклатура: названия аминокислот образуется из соответствующих кислот прибавлением приставки амино- и указанием расположения в углеродной цепи.
2-амино-3-метилбутановая кислота
2-амино-3-метилпентановая кислота
2-аминопентандиовая кислота
Но часто используется другая номенклатура, согласно которой к тривиальному названию карбоновой кислоты добавляется приставка с указанием положения аминогруппы буквой греческого алфавита.
-амино-
-метилмаслянная кислота
-амино-
-метилвалериановая кислота
-аминокислоты играют важную роль в процессах жизнедеятельности животных, растений, к им применяются тривиальные названия.
Изомерия
Для аминокислот характерны следующие виды изомерии:
1. Изомерия углеродного скелета
2-аминобутановая кислота
2-амино-2-метилпропановая кислота
2. Изомерия положения функциональной группы
2-аминобутановая кислота
3-аминобутановая кислота
3. Оптическая изомерия
Все аминокислоты, кроме глицина, содержат асимметрический атом углерода и могут существовать в виде оптических изомеров (зеркальных антиподов). Асимметрический (хиральный) атом углерода – атом углерода, у которого все четыре заместителя разные. Оптическая изомерия природных
-аминокислот играет важную роль в процессах биосинтеза белка.
Конфигурация при асимметрическом углероде определяет аминокислота L- или D- ряда. L- ряд – аминогруппа слева. D-ряд – аминогруппа справа.
Энантиомеры – зеркальные изомеры. D и L – изомеры одной аминокислоты.
L-аланин
D-аланин
Объяснение:
а) FeCl3-соль образована слабым основанием-Fe (OH) 3 и сильной кислотой-HCl-гидролизуется по аниону, накапливаются Н (+) - среда кислая. в результате гидролиза образуется основная соль и кислота. Уравнение гидролиза:FeCl3 + HOH=FeOHCl2 + HCl в ионном виде:Fe (3+) + 3Cl (-) + HOH = FeOH (2+) + H (+) + 3Cl (-) ;
б) Na2S - соль образована сильным основанием-NaOH и слабой кислотой-H2S - гидролизуется по аниону, накапливаются OH (-) = >среда щелочная. Образуется кислая соль и щелочь. Уравнение гидролиза: Na2S + HOH = NaHS + NaOH в ионном виде: 2Na (+) + S (2-) + HOH=Na (+) + HS (-) + Na (+) + OH (-) ;
в) К2SO4 - соль образована сильным основанием-КОН и сильной кислотой - H2SO4-гидролизу не подвергается, т. к. не происходит связывания ионов.
г) СuCO3 - соль образована слабым основанием - Cu (OH) 2 и слабой кислотой - Н2 СО3. Т. к. СuCO3 - практически не растворим в воде, то гидролизу не подвергается.
Объяснение: