ДЕНАТУРАЦІЯ (лат. denaturare — позбавляти природних властивостей) — процес, який супроводжується глибокими змінами в молекулах біополімерів, частіше білків. Він пов’язаний з порушенням четвертинної, третинної і вторинної структур, що спричиняє у свою чергу зміни фізико-хімічних і біологічних властивостей білка. Д. відбувається під впливом хімічних (мінеральні та органічні кислоти, луги, органічні розчинники, важкі метали, алкалоїди, детергенти, деякі аміди, напр. сечовина та ін.) і фізичних (температура, ультразвук, іонізуюча радіація та ін.) факторів. При Д. білка має місце розрив хімічних зв’язків (водневих, дисульфідних, електростатичних, ван-дер-ваальсових та ін.), які стабілізують вищі рівні організації білкової молекули, що призводить до зміни просторової структури білка. В більшості випадків первинна структура не порушується, тому після розкручування поліпептидного ланцюга (стадія нитки) він може знову стихійно скручуватися, утворюючи «випадковий клубок», тобто переходить до хаотичного стану, відмінного від нативної конформації. Типовими ознаками Д. є зниження гідрофільності і розчинності білків, збільшення оптичної активності, зміна ізоелектричної точки, зменшення стійкості білкових розчинів і молекулярної маси та зміна форми білкових молекул, збільшення в’язкості і посилення здатності до розщеплення ферментами, перехід молекули в хаотичний стан, при якому ігається агрегація білкових частинок і випадання їх в осад.
Denaturacia.ai
Схема денатурації білка: а — нативна молекула; б — розгортання поліпептидного ланцюга; в — стадія нитки; г — випадковий клубок
При нетривалій дії денатуруючого агента (напр. органічні розчинники) можливе відновлення нативної структури білка. Цей процес називається ренатурацією. При ренатурації відновлюється не лише структура, а й біологічні функції білка. З Д. пов’язані процеси переробки продуктів харчування, виготовлення одягу, взуття, консервування та сушіння овочів і фруктів. Результатом Д. є втрата здатності до проростання насіння при тривалому зберіганні, особливо за несприятливих умов. Процес Д. білків широко використовується в клініці, фармації і біохімічних дослідженнях для осадження білка в біологічному матеріалі з метою подальшого визначення в ньому небілкових і низькомолекулярних сполук, для встановлення наявності білка і його кількісного визначення, для знезараження шкіри і слизових покривів, для зв’язування солей важких металів під час лікування отруєнь солями ртуті, свинцю, міді тощо або для профілактики таких отруєнь на підприємстві. Процес Д. білків має місце під час прийому фармпрепаратів таніну і танальбіну, на чому ґрунтується їх в’яжуча і протизапальна дія. В’яжуча дія таніну зумовлена його здатністю осаджувати білки з утворенням щільних альбумінатів, які захищають від подразнення чутливі нервові закінчення тканин. При цьому зменшуються больові відчуття і відбувається безпосереднє ущільнення клітинних мембран, що зменшує вияв запальної реакції. Препарат танальбін — продукт взаємодії таніну з білком казеїном — на відміну від таніну не чинить в’яжучої дії на слизову оболонку рота і шлунка. Лише після надходження в кишечник він розщеплюється, виділяючи вільний танін. Застосовується як в’яжучий засіб при гострих і хронічних захворюваннях кишечнику, особливо у дітей.
У фармацевтичній практиці використання процесів Д. білка дозволяє контролювати якість білкових препаратів, напр., в ампулах.
ДЕНАТУРАЦІЯ (лат. denaturare — позбавляти природних властивостей) — процес, який супроводжується глибокими змінами в молекулах біополімерів, частіше білків. Він пов’язаний з порушенням четвертинної, третинної і вторинної структур, що спричиняє у свою чергу зміни фізико-хімічних і біологічних властивостей білка. Д. відбувається під впливом хімічних (мінеральні та органічні кислоти, луги, органічні розчинники, важкі метали, алкалоїди, детергенти, деякі аміди, напр. сечовина та ін.) і фізичних (температура, ультразвук, іонізуюча радіація та ін.) факторів. При Д. білка має місце розрив хімічних зв’язків (водневих, дисульфідних, електростатичних, ван-дер-ваальсових та ін.), які стабілізують вищі рівні організації білкової молекули, що призводить до зміни просторової структури білка. В більшості випадків первинна структура не порушується, тому після розкручування поліпептидного ланцюга (стадія нитки) він може знову стихійно скручуватися, утворюючи «випадковий клубок», тобто переходить до хаотичного стану, відмінного від нативної конформації. Типовими ознаками Д. є зниження гідрофільності і розчинності білків, збільшення оптичної активності, зміна ізоелектричної точки, зменшення стійкості білкових розчинів і молекулярної маси та зміна форми білкових молекул, збільшення в’язкості і посилення здатності до розщеплення ферментами, перехід молекули в хаотичний стан, при якому ігається агрегація білкових частинок і випадання їх в осад.
Denaturacia.ai
Схема денатурації білка: а — нативна молекула; б — розгортання поліпептидного ланцюга; в — стадія нитки; г — випадковий клубок
При нетривалій дії денатуруючого агента (напр. органічні розчинники) можливе відновлення нативної структури білка. Цей процес називається ренатурацією. При ренатурації відновлюється не лише структура, а й біологічні функції білка. З Д. пов’язані процеси переробки продуктів харчування, виготовлення одягу, взуття, консервування та сушіння овочів і фруктів. Результатом Д. є втрата здатності до проростання насіння при тривалому зберіганні, особливо за несприятливих умов. Процес Д. білків широко використовується в клініці, фармації і біохімічних дослідженнях для осадження білка в біологічному матеріалі з метою подальшого визначення в ньому небілкових і низькомолекулярних сполук, для встановлення наявності білка і його кількісного визначення, для знезараження шкіри і слизових покривів, для зв’язування солей важких металів під час лікування отруєнь солями ртуті, свинцю, міді тощо або для профілактики таких отруєнь на підприємстві. Процес Д. білків має місце під час прийому фармпрепаратів таніну і танальбіну, на чому ґрунтується їх в’яжуча і протизапальна дія. В’яжуча дія таніну зумовлена його здатністю осаджувати білки з утворенням щільних альбумінатів, які захищають від подразнення чутливі нервові закінчення тканин. При цьому зменшуються больові відчуття і відбувається безпосереднє ущільнення клітинних мембран, що зменшує вияв запальної реакції. Препарат танальбін — продукт взаємодії таніну з білком казеїном — на відміну від таніну не чинить в’яжучої дії на слизову оболонку рота і шлунка. Лише після надходження в кишечник він розщеплюється, виділяючи вільний танін. Застосовується як в’яжучий засіб при гострих і хронічних захворюваннях кишечнику, особливо у дітей.
У фармацевтичній практиці використання процесів Д. білка дозволяє контролювати якість білкових препаратів, напр., в ампулах.
III. Напишите структурные формулы и назовите, если возможно по
рациональной номенклатуре следующие соединения:
31. 2,4-диметилгексан; 2,4,6-триметилдекатриен-1,3,5.
32. 2,8,9-триметилундекан; 5-изопропил-2-метилгептин-3.
33. 2,3,5-триметилгексан; 3-этилпентен-1-ин-4.
34. 2,5-димети-3-этилгексан; 4,5-дивинилнонадиен-1,8.
35. 2,2,4-триметилпентан; 4-втор-бутилоктен-2-ин-6.
36. 3,3,4,4-тетраметилгептан; 3,4-диэтилгексен-3.
37. 6-изопропил-2-метил-3-этилнонан; 3,3-диметилбутин-1.
38. 2,5-диметил-4-этилгептан; гексатриен-1,3,5.
39. 2,3,4,5,6-пентаметилгептан; 4-(1,2-диметилпропил)октен-1.
40. 3-изопропил-2,4-диметилпентан; бутен-1-ин-3.
41. 2,2,3-триметилгептан; 4-метилпентен-2.
42. 5-изобутил-4-трет-бутилнонан; 2,5-диметилгексин-3.
43. 3-метил-4-этилгептан; 3-винилнонантриен-1,4,6.
44. 2,4,4-триметилгексан; 2,7-диметилоктин-4.
45. 4-изопропил-3-метил-5-этилгептан; 3-метилпентен-1.
46. 2,2,3,3-тетраметилбутан; 2,2,-диметилгексин-3.
47. 5-(1-изопропил-2-метилпропил)-3-метилдекан; гексадиен-1,5-ин-3.
48. 2,5-диметил-4-пропилгептан; 2,3-диметилбутадиен-1,3.
49. 2,2,5,5-тетраметилгексан; 3-метилпентадиен-1,4.
50. 3,4-диметил-4-этилгептан; 4-метилпентин-1.
IV. Напишите структурные формулы для следующих соединений:
51. пара-дихлорбензол;2-циклопентил-3,3-диметилпентан.
52. ди-пара-толилметан; 3-метилциклобутен.
53. α-метилнафталин; 5,5-диметилциклопентадиен-1,3.
54. дифенил; 1-винил-3-изопропилциклогексан.
55. пара-пропилтолуол; 1,2-диметил-3-циклопропилциклопропан.
56. 1,8-диметилнафталин; 1,2-диметил-4-изобутилциклопентан.
57. орто-хлортолуол; 2-метилциклогексадиен-1,3.
58. 2,2,4,4-тетраметил-3-фенилпентан; 1,1,3-триэтилциклобутан.
59. мета-нитротолуол; 1,2-дициклобутилэтан.
60. дифенилдихлорметан; 1,2,3,5-тетраметилциклопентен-1.
61. 9-метилфенантрен; 1,3-дитретбутилциклобутан.
62. 1,3,5-тринитробензол; 1-циклогексил-2-фенилэтан.
63. 1,3-димети-2-этилбензол; 1,2,3,4,5,6-гексахлорциклогексан.
64. 1,5-диметилнафталин; 1,2,3-триметилциклопропан.
65. пара-хлорвинилбензол; 1,3-диизопропилциклопентан.
66. 2,3-диметил-4-(2-толил)гексан; 4-этилциклогексен-1.
67. пара-диэтилбензол; 3-хлорциклопропен-1.
68. 1,3,5-три-трет-бутилбензол; 1,3-диметилциклобутадиен-1,3.
69. орто-хлорэтилбензол; 1,1-дибромциклопентан.
70. 1,3,5-триметилбензол; 1-циклогексил-3-циклопропилбутан.