Морфологічний критерій — подібність зовнішньої та внутрішньої будови організмів. Винятки: види-двійники, статевий диморфізм, мімікрія, альбінізм.
Фізіологічний критерій — подібність усіх процесів життєдіяльності та можливість отримання плодючих нащадків. Винятки: подібність процесів життєдіяльності у різних видів, міжвидові гібриди.
Біохімічний критерій — подібність за хімічним складом живих організмів. Винятки: близькі за біохімічним складом види.
Цитогенетичний критерій — характерний для кожного виду набір хромосом, їх число, розміри та форма. Винятки: подібність будови та кількості хромосом різних видів.
Молекулярно-біологічний критерій — схожість або відмінності у структурі ДНК різних організмів.
Географічний критерій — організми, що мешкають у межах певного ареалу. Винятки: космополіти, збіг ареалів різних видів.
Екологічний критерій — подібність за живлення, місцем мешкання, низкою чинників зовнішнього середовища, які є необхідними для існування. Винятки: екологічні ніші різних видів перекриваються.
Критерії тісно пов’язані між собою і визначають якісну характеристику виду.
Каждый фермент имеет свой температурный оптимум. У большинства ферментов тепло- кровных животных он лежит в интервале 37–40ºС. Повышение температуры выше 70ºС приводит к потере активности фермента. Фермент необратимо инактивируется вследствие денатурации белка. Понижение температуры, как и повышение, приводит сна- чала к уменьшению, а потом и к полной потере активности фер- мента. Но при низких температурах ферменты не разрушаются, поэтому при последующем повышении температуры их актив- ность восстанавливается (обратимая инактивация). Подавляющее большинство ферментов теплокровных живот- ных при 0ºС прекращают свою деятельность, т. е. теряют свою активность. В отличие от них ферменты хладнокровных живот- ных, в частности рыб, при такой температуре имеют достаточно высокую активность. Потеря их активности происходит при го- раздо более низкой температуре. Наибольшую устойчивость к действию низких температур проявляет фермент липаза, который вызывает гидролиз простых липидов (триглицеридов). Он теряет свою активность при температуре –25ºС. Активность ферментов меняется в зависимости от реакции среды. Для каждого фермента существуют оптимальные значения рН, при котором он проявляет максимальную активность. Так, для пепсина оптимальное значение рН = 1,5–2,5, в то время как трипсин при таких условиях полностью теряет гид- ролизовать белки. Оптимум его действия наступает при рН = 8–9. Влияние рН на скорость ферментативного катализа, так же как и влияние температуры, связано с их белковой природой. На скорость ферментативного катализа влияет также присут- ствие определенных веществ, которые могут и увеличивать актив- ность фермента (активаторы), и уменьшать ее (ингибиторы или парализаторы). Активаторы и ингибиторы влияют на активный центр фермента его образованию (активаторы) или блокированию (ингибиторы). Одно и то же вещество для одного фермента может быть активатором, а для другого – ингибитором. Ферменты могут находиться как в активной форме, так и в неак- тивной. Неактивная форма называется проферментом (зимогеном). В нем присутствует парализатор, блокирующий активный центр. Изучение влияния различных факторов на скорость фермен- тативного катализа проводят, используя ферменты.
Відповідь:
Критерії виду
Сучасна біологія визначає такі критерії виду:
Морфологічний критерій — подібність зовнішньої та внутрішньої будови організмів. Винятки: види-двійники, статевий диморфізм, мімікрія, альбінізм.
Фізіологічний критерій — подібність усіх процесів життєдіяльності та можливість отримання плодючих нащадків. Винятки: подібність процесів життєдіяльності у різних видів, міжвидові гібриди.
Біохімічний критерій — подібність за хімічним складом живих організмів. Винятки: близькі за біохімічним складом види.
Цитогенетичний критерій — характерний для кожного виду набір хромосом, їх число, розміри та форма. Винятки: подібність будови та кількості хромосом різних видів.
Молекулярно-біологічний критерій — схожість або відмінності у структурі ДНК різних організмів.
Географічний критерій — організми, що мешкають у межах певного ареалу. Винятки: космополіти, збіг ареалів різних видів.
Екологічний критерій — подібність за живлення, місцем мешкання, низкою чинників зовнішнього середовища, які є необхідними для існування. Винятки: екологічні ніші різних видів перекриваються.
Критерії тісно пов’язані між собою і визначають якісну характеристику виду.
Пояснення:
Снизу
Объяснение:
Каждый фермент имеет свой температурный оптимум. У большинства ферментов тепло- кровных животных он лежит в интервале 37–40ºС. Повышение температуры выше 70ºС приводит к потере активности фермента. Фермент необратимо инактивируется вследствие денатурации белка. Понижение температуры, как и повышение, приводит сна- чала к уменьшению, а потом и к полной потере активности фер- мента. Но при низких температурах ферменты не разрушаются, поэтому при последующем повышении температуры их актив- ность восстанавливается (обратимая инактивация). Подавляющее большинство ферментов теплокровных живот- ных при 0ºС прекращают свою деятельность, т. е. теряют свою активность. В отличие от них ферменты хладнокровных живот- ных, в частности рыб, при такой температуре имеют достаточно высокую активность. Потеря их активности происходит при го- раздо более низкой температуре. Наибольшую устойчивость к действию низких температур проявляет фермент липаза, который вызывает гидролиз простых липидов (триглицеридов). Он теряет свою активность при температуре –25ºС. Активность ферментов меняется в зависимости от реакции среды. Для каждого фермента существуют оптимальные значения рН, при котором он проявляет максимальную активность. Так, для пепсина оптимальное значение рН = 1,5–2,5, в то время как трипсин при таких условиях полностью теряет гид- ролизовать белки. Оптимум его действия наступает при рН = 8–9. Влияние рН на скорость ферментативного катализа, так же как и влияние температуры, связано с их белковой природой. На скорость ферментативного катализа влияет также присут- ствие определенных веществ, которые могут и увеличивать актив- ность фермента (активаторы), и уменьшать ее (ингибиторы или парализаторы). Активаторы и ингибиторы влияют на активный центр фермента его образованию (активаторы) или блокированию (ингибиторы). Одно и то же вещество для одного фермента может быть активатором, а для другого – ингибитором. Ферменты могут находиться как в активной форме, так и в неак- тивной. Неактивная форма называется проферментом (зимогеном). В нем присутствует парализатор, блокирующий активный центр. Изучение влияния различных факторов на скорость фермен- тативного катализа проводят, используя ферменты.