Яка наука вивчає тварин? Мікологія Бріологія Зоологія Ботаніка Питання №2 ? Укажіть структури, які НЕ трапляються у клітинах тварин. Ядро Джгутики Вакуолі з клітинним соком Мітохондрії Питання №3 ? В якому середовищі мешкають тварини? Вірні всі відповіді Водне Ґрунтове Наземно-повітряне Питання №4 ? Як називають види, роди, родини й інші таксони тварин чи рослин, поширення яких обмежене певною територією? Реліктовими Карантинними Моніторинговими Ендемічними Питання №5 ? Установіть відповідність між органелою (1-4) та її функцією (А-Д). Ядро Мітохондрія Лізосома Рибосома Утворення міхурців Внутрішньоклітинне травлення Синтез енергії Збереження спадкової інформації Синтез білків А Б В Г Д 1 2 3 4 Питання №6 ? Установіть відповідність між властивістю живого (1-4) та її визначенням (А-Д). Подразливість Розвиток Рух Розмноження Відтворення собі подібних, що веде до збільшення кількості особин Сприйняття впливів довкілля і відповідь на них Формування кількісних змін, збільшення розмірів, маси істот Формування якісних змін організмів упродовж життя Зміна положення частин або тіла в просторі
Ядро- функциональный центр клетки. Именно на нем лежат функции контроля над работой всех органоидов клетки, в нем синтезируются ДНК и РНК. По строению это одномембранная структура, состоящая из ядерной оболочки (включающей поры), вещества самого ядра и его уплотнения - ядрышка.
Вакуоль- одномембранная структрура. Это своеобразный пузырек с какой-либо жидкостью внутри, отвечающей за ее хранение. Вакуоль состоит исключительно из обычной мембраны, которая ограничивает находящуюся внутри жидкость. Это очень простая структура, фактически всего лишь зацикленная мембрана.
Снизу
Объяснение:
Каждый фермент имеет свой температурный оптимум. У большинства ферментов тепло- кровных животных он лежит в интервале 37–40ºС. Повышение температуры выше 70ºС приводит к потере активности фермента. Фермент необратимо инактивируется вследствие денатурации белка. Понижение температуры, как и повышение, приводит сна- чала к уменьшению, а потом и к полной потере активности фер- мента. Но при низких температурах ферменты не разрушаются, поэтому при последующем повышении температуры их актив- ность восстанавливается (обратимая инактивация). Подавляющее большинство ферментов теплокровных живот- ных при 0ºС прекращают свою деятельность, т. е. теряют свою активность. В отличие от них ферменты хладнокровных живот- ных, в частности рыб, при такой температуре имеют достаточно высокую активность. Потеря их активности происходит при го- раздо более низкой температуре. Наибольшую устойчивость к действию низких температур проявляет фермент липаза, который вызывает гидролиз простых липидов (триглицеридов). Он теряет свою активность при температуре –25ºС. Активность ферментов меняется в зависимости от реакции среды. Для каждого фермента существуют оптимальные значения рН, при котором он проявляет максимальную активность. Так, для пепсина оптимальное значение рН = 1,5–2,5, в то время как трипсин при таких условиях полностью теряет гид- ролизовать белки. Оптимум его действия наступает при рН = 8–9. Влияние рН на скорость ферментативного катализа, так же как и влияние температуры, связано с их белковой природой. На скорость ферментативного катализа влияет также присут- ствие определенных веществ, которые могут и увеличивать актив- ность фермента (активаторы), и уменьшать ее (ингибиторы или парализаторы). Активаторы и ингибиторы влияют на активный центр фермента его образованию (активаторы) или блокированию (ингибиторы). Одно и то же вещество для одного фермента может быть активатором, а для другого – ингибитором. Ферменты могут находиться как в активной форме, так и в неак- тивной. Неактивная форма называется проферментом (зимогеном). В нем присутствует парализатор, блокирующий активный центр. Изучение влияния различных факторов на скорость фермен- тативного катализа проводят, используя ферменты.