Каждый фермент имеет свой температурный оптимум. У большинства ферментов тепло- кровных животных он лежит в интервале 37–40ºС. Повышение температуры выше 70ºС приводит к потере активности фермента. Фермент необратимо инактивируется вследствие денатурации белка. Понижение температуры, как и повышение, приводит сна- чала к уменьшению, а потом и к полной потере активности фер- мента. Но при низких температурах ферменты не разрушаются, поэтому при последующем повышении температуры их актив- ность восстанавливается (обратимая инактивация). Подавляющее большинство ферментов теплокровных живот- ных при 0ºС прекращают свою деятельность, т. е. теряют свою активность. В отличие от них ферменты хладнокровных живот- ных, в частности рыб, при такой температуре имеют достаточно высокую активность. Потеря их активности происходит при го- раздо более низкой температуре. Наибольшую устойчивость к действию низких температур проявляет фермент липаза, который вызывает гидролиз простых липидов (триглицеридов). Он теряет свою активность при температуре –25ºС. Активность ферментов меняется в зависимости от реакции среды. Для каждого фермента существуют оптимальные значения рН, при котором он проявляет максимальную активность. Так, для пепсина оптимальное значение рН = 1,5–2,5, в то время как трипсин при таких условиях полностью теряет гид- ролизовать белки. Оптимум его действия наступает при рН = 8–9. Влияние рН на скорость ферментативного катализа, так же как и влияние температуры, связано с их белковой природой. На скорость ферментативного катализа влияет также присут- ствие определенных веществ, которые могут и увеличивать актив- ность фермента (активаторы), и уменьшать ее (ингибиторы или парализаторы). Активаторы и ингибиторы влияют на активный центр фермента его образованию (активаторы) или блокированию (ингибиторы). Одно и то же вещество для одного фермента может быть активатором, а для другого – ингибитором. Ферменты могут находиться как в активной форме, так и в неак- тивной. Неактивная форма называется проферментом (зимогеном). В нем присутствует парализатор, блокирующий активный центр. Изучение влияния различных факторов на скорость фермен- тативного катализа проводят, используя ферменты.
1) двустворчатые (жемчужницы)3) внутренняя оболочка раковины нежная, поэтому моллюск для защиты начинает вырабатывать вещества, обволакивая раздражитель так называемым «жемчужным мешочком».2)жемчужина образуется внутри раковины после попадания туда постороннего предмета — такого как песчинка. 4)эксперимент показал, что приблизительно с 40 дня после попадания раздражителя в раковину он начинает вращаться, и это не прекращается до самого конца. вращение происходит по-разному: у одних моллюсков частицы двигались по стабильной траектории, тогда как у других — хаотично. различалась и скорость; среднюю ученые вычислили как 1,27 град/мин. всем этим различиям каждая жемчужина и оказывается не похожей на другую. также люди используют жемчужины,как ювелирное украшение.
Снизу
Объяснение:
Каждый фермент имеет свой температурный оптимум. У большинства ферментов тепло- кровных животных он лежит в интервале 37–40ºС. Повышение температуры выше 70ºС приводит к потере активности фермента. Фермент необратимо инактивируется вследствие денатурации белка. Понижение температуры, как и повышение, приводит сна- чала к уменьшению, а потом и к полной потере активности фер- мента. Но при низких температурах ферменты не разрушаются, поэтому при последующем повышении температуры их актив- ность восстанавливается (обратимая инактивация). Подавляющее большинство ферментов теплокровных живот- ных при 0ºС прекращают свою деятельность, т. е. теряют свою активность. В отличие от них ферменты хладнокровных живот- ных, в частности рыб, при такой температуре имеют достаточно высокую активность. Потеря их активности происходит при го- раздо более низкой температуре. Наибольшую устойчивость к действию низких температур проявляет фермент липаза, который вызывает гидролиз простых липидов (триглицеридов). Он теряет свою активность при температуре –25ºС. Активность ферментов меняется в зависимости от реакции среды. Для каждого фермента существуют оптимальные значения рН, при котором он проявляет максимальную активность. Так, для пепсина оптимальное значение рН = 1,5–2,5, в то время как трипсин при таких условиях полностью теряет гид- ролизовать белки. Оптимум его действия наступает при рН = 8–9. Влияние рН на скорость ферментативного катализа, так же как и влияние температуры, связано с их белковой природой. На скорость ферментативного катализа влияет также присут- ствие определенных веществ, которые могут и увеличивать актив- ность фермента (активаторы), и уменьшать ее (ингибиторы или парализаторы). Активаторы и ингибиторы влияют на активный центр фермента его образованию (активаторы) или блокированию (ингибиторы). Одно и то же вещество для одного фермента может быть активатором, а для другого – ингибитором. Ферменты могут находиться как в активной форме, так и в неак- тивной. Неактивная форма называется проферментом (зимогеном). В нем присутствует парализатор, блокирующий активный центр. Изучение влияния различных факторов на скорость фермен- тативного катализа проводят, используя ферменты.