Составить таблицу в тетрадь - три столбика в ней: общие признаки у растений и животных признаки, характерные только для растений признаки, характерные только для животных 1. 2. т.д. 1. 2. т.д. 1. 2. т.д.

В целом фагоцитоз напоминает пиноцитоз, за исключением того, что при фагоцитозе происходит захват частиц более крупных, чем молекулы. К фагоцитозу лишь ограниченное число клеток, в основном тканевые макрофаги и некоторые лейкоциты. Фагоцитоз начинается, когда частица, например бактерия, мертвая клетка или фрагменты тканей, присоединяется к рецептору на поверхности мембраны фагоцита. При фагоцитозе бактерий они обычно бывают уже связаны с антителом. Связанное с бактерией антитело, в свою очередь, соединяется с рецептором. Такая посредническая роль антител носит название опсонизации. Процесс фагоцитоза состоит из следующих этапов. 1. Рецепторы клеточной мембраны соединяются с лигандами захватываемых частиц. 2. Края мембраны вокруг точек прикрепления частицы за доли секунды приподнимаются, чтобы затем окутать ее целиком. Это приводит к тому, что все больше мембранных рецепторов соединяются с лигандами частицы. Процесс образования фагоцитарной вакуоли (фагосомы), происходит очень быстро, напоминая работу застежки «молния». 3. Фагосому окружают актин и другие сократительные волокна цитоплазмы, которые, укорачиваясь вокруг наружного края, втягивают этот пузырек внутрь клетки. 4. Сократительные белки затем отщепляют готовый пузырек от наружной мембраны, как и при пиноцитозе.

Білки — важливий клас біологічних макромолекул, що містяться у всіх біологічних організмах, та складаються переважно з вуглецю, водню, азоту, фосфору, кисню і сірки. Всі білки є полімерами амінокислот. Ці полімери також відомі як поліпептиди і складаються з послідовності 20 різних L-α-амінокислот, що також називаються амінокислотними залишками. Для ланцюжків довжиною приблизно до 40 залишків замість терміну «білок» частіше використовується термін «пептид». Щоб бути здатним виконувати свою біологічну функцію, кожен білок приймає одну або більше конформацій, що утворюються за до ряду нековалентних взаємодій, таких як водневі зв'язки, іонні, вандерваальсівські і гідрофобні взаємодії. Для того, щоб зрозуміти функцію білків на молекулярному рівні, часто необхідно визначити тривимірну структуру білків. Галузь біології, що займається встановленням структури білків, називається структурною біологією та використовує такі методи як рентгеноструктурний аналіз і ЯМР-спектроскопія.

Число залишків, необхідне для виконання більшості специфічних біохімічних функцій, становить близько 40—50, що, здається, є нижчою межею розміру переважної більшості доменів. Розміри білків (але не пептидів) змінюються від цієї нижчої межі до кількох тисяч залишків в багатофункціональних або структурних білках. Оцінка середньої довжини більшості білків становить близько 300 залишків. Білки також часто формують білкові комплекси, що складаються з білкових субодиниць, наприклад багато тисяч молекул актину збираються у довгі мікрофіламенти.