Определите признаки, которые объединяет эти растения и два признака – отличающие их друг от друга. 2. Какие преимущества эти отличия дают папоротникообразным в связи с выходом на сушу?
Сухую луковицу я посадила в стакан с водой таким образом, чтобы вода закрывала корень. Длина сухих корешков ~ 1 см. Сосуд с луковицей я поставил в хорошо освещенное место (на подоконник), t воздуха в помещении +23 градуса.
3 декабря
Вода в стакане пожелтела, на стенках стакана появились пузырьки.
4 декабря
Вода в стакане остается желтой, пузырьки со стенок стакана исчезли. Длина корешков - 1 см 5 мм.
5 декабря
Длина корешка 2 см 2 мм
6 декабря
Появился второй корешок белого цвета. Длина самого длинного корешка - 3см5 мм.
7декабря
Выросло 6 свежих корешков. Длина самого длинного корешка 5 см. На дне стакана появился осадок в виде хлопьев.
8 декабря
У луковицы - 13 свежих корешков, самый длинный достигает 6см 5 мм.
9 декабря
29 корешков. Почти все корешки достигают в длину 6см5 мм. Они расположены по окружности корневища (диаметр 2 см), в середине неразвитые коричневые корни 5-7 мм.
10 декабря
Длина корешков 7 см. Кожура в нижней части луковицы, которая находится в воде, лопнула. Некоторые корешки стали коричневыми.
11 декабря
Долил в стакан воды. Длина корешков 7см 5 мм. В верхней части луковицы проглядывает бледно-зеленое перо.
13 декабря
Верх луковицы раскололся, появилось перо длиной 1см, длина корней 8 см 5 мм. Все больше корней становятся коричневыми.
14 декабря
Длина пера 1 – 3 см, пера 2 - 2см, длина корней 8см5 мм. Перо раздвоилось, цвет стал более насыщенным (от бледно-зеленого до светло-зеленого).
15 декабря
Длина корней - 9см, перья: L1=45 мм, L2=40 мм.
16 декабря
Долила воды. Длина корней 9см5 мм, корни стали очень густыми (36 корешков); перья L1=9см, L2=7см 8 мм. В воде осадок ввиде хлопьев.
17 декабря
Длина корней 10см, длина пера L1=9см 5мм; L2 =8см 2мм
18 декабря
Длина корней 10см 2мм, длина пера L1=9см 8мм; L2 =8см 5мм
19 декабря
Длина корней 10см 5мм, длина пера L1=10см; L2 =8см 8мм
20 декабря
Длина корней 10см 7мм, длина пера L1=10см 5мм; L2 =9см
21 декабря
Длина корней 11см, длина пера L1=10см 8мм; L2 =9см 2мм
22 декабря
Длина корней 11см 2мм, длина пера L1=11см; L2 =9см 5мм
23 декабря
Длина корней 11см 7мм, длина пера L1=11см 4мм; L2 =9см 8мм
Каждый фермент имеет свой температурный оптимум. У большинства ферментов тепло- кровных животных он лежит в интервале 37–40ºС. Повышение температуры выше 70ºС приводит к потере активности фермента. Фермент необратимо инактивируется вследствие денатурации белка. Понижение температуры, как и повышение, приводит сна- чала к уменьшению, а потом и к полной потере активности фер- мента. Но при низких температурах ферменты не разрушаются, поэтому при последующем повышении температуры их актив- ность восстанавливается (обратимая инактивация). Подавляющее большинство ферментов теплокровных живот- ных при 0ºС прекращают свою деятельность, т. е. теряют свою активность. В отличие от них ферменты хладнокровных живот- ных, в частности рыб, при такой температуре имеют достаточно высокую активность. Потеря их активности происходит при го- раздо более низкой температуре. Наибольшую устойчивость к действию низких температур проявляет фермент липаза, который вызывает гидролиз простых липидов (триглицеридов). Он теряет свою активность при температуре –25ºС. Активность ферментов меняется в зависимости от реакции среды. Для каждого фермента существуют оптимальные значения рН, при котором он проявляет максимальную активность. Так, для пепсина оптимальное значение рН = 1,5–2,5, в то время как трипсин при таких условиях полностью теряет гид- ролизовать белки. Оптимум его действия наступает при рН = 8–9. Влияние рН на скорость ферментативного катализа, так же как и влияние температуры, связано с их белковой природой. На скорость ферментативного катализа влияет также присут- ствие определенных веществ, которые могут и увеличивать актив- ность фермента (активаторы), и уменьшать ее (ингибиторы или парализаторы). Активаторы и ингибиторы влияют на активный центр фермента его образованию (активаторы) или блокированию (ингибиторы). Одно и то же вещество для одного фермента может быть активатором, а для другого – ингибитором. Ферменты могут находиться как в активной форме, так и в неак- тивной. Неактивная форма называется проферментом (зимогеном). В нем присутствует парализатор, блокирующий активный центр. Изучение влияния различных факторов на скорость фермен- тативного катализа проводят, используя ферменты.
2 декабря
Сухую луковицу я посадила в стакан с водой таким образом, чтобы вода закрывала корень. Длина сухих корешков ~ 1 см. Сосуд с луковицей я поставил в хорошо освещенное место (на подоконник), t воздуха в помещении +23 градуса.
3 декабря
Вода в стакане пожелтела, на стенках стакана появились пузырьки.
4 декабря
Вода в стакане остается желтой, пузырьки со стенок стакана исчезли. Длина корешков - 1 см 5 мм.
5 декабря
Длина корешка 2 см 2 мм
6 декабря
Появился второй корешок белого цвета. Длина самого длинного корешка - 3см5 мм.
7декабря
Выросло 6 свежих корешков. Длина самого длинного корешка 5 см. На дне стакана появился осадок в виде хлопьев.
8 декабря
У луковицы - 13 свежих корешков, самый длинный достигает 6см 5 мм.
9 декабря
29 корешков. Почти все корешки достигают в длину 6см5 мм. Они расположены по окружности корневища (диаметр 2 см), в середине неразвитые коричневые корни 5-7 мм.
10 декабря
Длина корешков 7 см. Кожура в нижней части луковицы, которая находится в воде, лопнула. Некоторые корешки стали коричневыми.
11 декабря
Долил в стакан воды. Длина корешков 7см 5 мм. В верхней части луковицы проглядывает бледно-зеленое перо.
13 декабря
Верх луковицы раскололся, появилось перо длиной 1см, длина корней 8 см 5 мм. Все больше корней становятся коричневыми.
14 декабря
Длина пера 1 – 3 см, пера 2 - 2см, длина корней 8см5 мм. Перо раздвоилось, цвет стал более насыщенным (от бледно-зеленого до светло-зеленого).
15 декабря
Длина корней - 9см, перья: L1=45 мм, L2=40 мм.
16 декабря
Долила воды. Длина корней 9см5 мм, корни стали очень густыми (36 корешков); перья L1=9см, L2=7см 8 мм. В воде осадок ввиде хлопьев.
17 декабря
Длина корней 10см, длина пера L1=9см 5мм; L2 =8см 2мм
18 декабря
Длина корней 10см 2мм, длина пера L1=9см 8мм; L2 =8см 5мм
19 декабря
Длина корней 10см 5мм, длина пера L1=10см; L2 =8см 8мм
20 декабря
Длина корней 10см 7мм, длина пера L1=10см 5мм; L2 =9см
21 декабря
Длина корней 11см, длина пера L1=10см 8мм; L2 =9см 2мм
22 декабря
Длина корней 11см 2мм, длина пера L1=11см; L2 =9см 5мм
23 декабря
Длина корней 11см 7мм, длина пера L1=11см 4мм; L2 =9см 8мм
Снизу
Объяснение:
Каждый фермент имеет свой температурный оптимум. У большинства ферментов тепло- кровных животных он лежит в интервале 37–40ºС. Повышение температуры выше 70ºС приводит к потере активности фермента. Фермент необратимо инактивируется вследствие денатурации белка. Понижение температуры, как и повышение, приводит сна- чала к уменьшению, а потом и к полной потере активности фер- мента. Но при низких температурах ферменты не разрушаются, поэтому при последующем повышении температуры их актив- ность восстанавливается (обратимая инактивация). Подавляющее большинство ферментов теплокровных живот- ных при 0ºС прекращают свою деятельность, т. е. теряют свою активность. В отличие от них ферменты хладнокровных живот- ных, в частности рыб, при такой температуре имеют достаточно высокую активность. Потеря их активности происходит при го- раздо более низкой температуре. Наибольшую устойчивость к действию низких температур проявляет фермент липаза, который вызывает гидролиз простых липидов (триглицеридов). Он теряет свою активность при температуре –25ºС. Активность ферментов меняется в зависимости от реакции среды. Для каждого фермента существуют оптимальные значения рН, при котором он проявляет максимальную активность. Так, для пепсина оптимальное значение рН = 1,5–2,5, в то время как трипсин при таких условиях полностью теряет гид- ролизовать белки. Оптимум его действия наступает при рН = 8–9. Влияние рН на скорость ферментативного катализа, так же как и влияние температуры, связано с их белковой природой. На скорость ферментативного катализа влияет также присут- ствие определенных веществ, которые могут и увеличивать актив- ность фермента (активаторы), и уменьшать ее (ингибиторы или парализаторы). Активаторы и ингибиторы влияют на активный центр фермента его образованию (активаторы) или блокированию (ингибиторы). Одно и то же вещество для одного фермента может быть активатором, а для другого – ингибитором. Ферменты могут находиться как в активной форме, так и в неак- тивной. Неактивная форма называется проферментом (зимогеном). В нем присутствует парализатор, блокирующий активный центр. Изучение влияния различных факторов на скорость фермен- тативного катализа проводят, используя ферменты.