Определите, какая площадь реки может выкормить одну щуку массой 9 кг при пищевой цепи: планктон - нехищные рыбы - щука. Биомасса планктона с 1 кв.м. реки составляет 600 г
Каждый фермент имеет свой температурный оптимум. У большинства ферментов тепло- кровных животных он лежит в интервале 37–40ºС. Повышение температуры выше 70ºС приводит к потере активности фермента. Фермент необратимо инактивируется вследствие денатурации белка. Понижение температуры, как и повышение, приводит сна- чала к уменьшению, а потом и к полной потере активности фер- мента. Но при низких температурах ферменты не разрушаются, поэтому при последующем повышении температуры их актив- ность восстанавливается (обратимая инактивация). Подавляющее большинство ферментов теплокровных живот- ных при 0ºС прекращают свою деятельность, т. е. теряют свою активность. В отличие от них ферменты хладнокровных живот- ных, в частности рыб, при такой температуре имеют достаточно высокую активность. Потеря их активности происходит при го- раздо более низкой температуре. Наибольшую устойчивость к действию низких температур проявляет фермент липаза, который вызывает гидролиз простых липидов (триглицеридов). Он теряет свою активность при температуре –25ºС. Активность ферментов меняется в зависимости от реакции среды. Для каждого фермента существуют оптимальные значения рН, при котором он проявляет максимальную активность. Так, для пепсина оптимальное значение рН = 1,5–2,5, в то время как трипсин при таких условиях полностью теряет гид- ролизовать белки. Оптимум его действия наступает при рН = 8–9. Влияние рН на скорость ферментативного катализа, так же как и влияние температуры, связано с их белковой природой. На скорость ферментативного катализа влияет также присут- ствие определенных веществ, которые могут и увеличивать актив- ность фермента (активаторы), и уменьшать ее (ингибиторы или парализаторы). Активаторы и ингибиторы влияют на активный центр фермента его образованию (активаторы) или блокированию (ингибиторы). Одно и то же вещество для одного фермента может быть активатором, а для другого – ингибитором. Ферменты могут находиться как в активной форме, так и в неак- тивной. Неактивная форма называется проферментом (зимогеном). В нем присутствует парализатор, блокирующий активный центр. Изучение влияния различных факторов на скорость фермен- тативного катализа проводят, используя ферменты.
Хищные животные. Леопард Рассказывать про хищных животных можно как с научной точки зрения, так и с обычной жизненной. Начнем с краткой научной справки. Хищные (Хищники) – это отряд млекопитающих , в который входят такие подотряды как псообразные и котообразные животные. Псообразные включают в себя следующие семейства: псовые, медвежьи, скунсовые, куньи, енотовые, моржовые. К котобразным животным относятся такие семейства как: Кошачьи . Кошачьи вообще являются самыми совершенными хищниками. Все свойственно кошке, что нужно настоящему охотнику, сила, ловкость, скорость, ум, характер. Вот, почему лев , представитель кошачьих – царь зверей. Хищники бывают самые разные. У них множество отличий, начиная от размеров, заканчивая окраской и особенностями пищеварения. Смотрите, к хищным животным относятся и тигры, и львы, и медведи, а так же маленькие еноты, ежи, и обычные домашние кошки. Что же общего между ними? Объединяет хищников то, что они питаются пищей животного происхождения. Какие хищники еще имеют схожие особенности? Хм. Ну, например, хищным животным свойственны большие, сильные клыки, для того, что бы раздирать свою пищу, защищаться и нападать. Характерны для хищников и мощные когти. Хищные животные. Большинство хищников не представляют угрозы жизни человека, если не вторгаться в их владения. А вот когда выпадают голодные года… Не раз было, например, что волки терроризировали целые деревни, разрушая их хозяйства и нанося ущерб. Естественно, человек прилагал усилия для того, что бы обезопасить себя. К сожалению, люди заигрались, и многие виды хищников навсегда исчезли с лица нашей планеты.
Снизу
Объяснение:
Каждый фермент имеет свой температурный оптимум. У большинства ферментов тепло- кровных животных он лежит в интервале 37–40ºС. Повышение температуры выше 70ºС приводит к потере активности фермента. Фермент необратимо инактивируется вследствие денатурации белка. Понижение температуры, как и повышение, приводит сна- чала к уменьшению, а потом и к полной потере активности фер- мента. Но при низких температурах ферменты не разрушаются, поэтому при последующем повышении температуры их актив- ность восстанавливается (обратимая инактивация). Подавляющее большинство ферментов теплокровных живот- ных при 0ºС прекращают свою деятельность, т. е. теряют свою активность. В отличие от них ферменты хладнокровных живот- ных, в частности рыб, при такой температуре имеют достаточно высокую активность. Потеря их активности происходит при го- раздо более низкой температуре. Наибольшую устойчивость к действию низких температур проявляет фермент липаза, который вызывает гидролиз простых липидов (триглицеридов). Он теряет свою активность при температуре –25ºС. Активность ферментов меняется в зависимости от реакции среды. Для каждого фермента существуют оптимальные значения рН, при котором он проявляет максимальную активность. Так, для пепсина оптимальное значение рН = 1,5–2,5, в то время как трипсин при таких условиях полностью теряет гид- ролизовать белки. Оптимум его действия наступает при рН = 8–9. Влияние рН на скорость ферментативного катализа, так же как и влияние температуры, связано с их белковой природой. На скорость ферментативного катализа влияет также присут- ствие определенных веществ, которые могут и увеличивать актив- ность фермента (активаторы), и уменьшать ее (ингибиторы или парализаторы). Активаторы и ингибиторы влияют на активный центр фермента его образованию (активаторы) или блокированию (ингибиторы). Одно и то же вещество для одного фермента может быть активатором, а для другого – ингибитором. Ферменты могут находиться как в активной форме, так и в неак- тивной. Неактивная форма называется проферментом (зимогеном). В нем присутствует парализатор, блокирующий активный центр. Изучение влияния различных факторов на скорость фермен- тативного катализа проводят, используя ферменты.