Ознаки що характрені для двокрилих 1. Високоспеціалізовані комахи 2. Задня пара крил редукована 3.Залишки другої пари перетворились на дзижчальця,які мають в середені хордотональні органи 4.голова досить рухлива 5.Ротові органи колючо-смоктального або лижучого типу 6.груди злитні на них наявні 3 пари кінцівок, 7.мають великі фасеткові очі 8.розвиток із певним перетвореням 9.відомі 2 підряди: коротковусі та довговусі. 10. інстинкти слабо виражені 11. дуже добрі літуни Ознаки що характерні для рівнокрилих:
1 ротовий апарат має вигляд хоботка 2.у кишечнику є фільтраційна камера для прискореного виведення рідини з організму. 3.віділення часто містять велику кількість цукру 4. до равно крилих відносяться 5 підрядів: Цикадові; Червці; Попелиці; Лістоблішки; Білокрилки.
Вторичная структура — локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи, стабилизированное водородными связями. Ниже приведены самые распространённые типы вторичной структуры белков: α-спирали — плотные витки вокруг длинной оси молекулы, один виток составляют 3,6 аминокислотных остатка, и шаг спирали составляет 0,54 нм [15] (так что на один аминокислотный остаток приходится 0,15 нм) , спираль стабилизирована водородными связями между H и O пептидных групп, отстоящих друг от друга на 4 звена. Спираль построена исключительно из одного типа стереоизомеров аминокислот (L). Хотя она может быть как левозакрученной, так и правозакрученной, в белках преобладает правозакрученная. Спираль нарушают электростатические взаимодействия глутаминовой кислоты, лизина, аргинина. Расположенные близко друг к другу остатки аспарагина, серина, треонина и лейцина могут стерически мешать образованию спирали, остатки пролина вызывает изгиб цепи и также нарушает α-спирали. β-листы (складчатые слои) — несколько зигзагообразных полипептидных цепей, в которых водородные связи образуются между относительно удалёнными друг от друга (0,347 нм на аминокислотный остаток [) в первичной структуре аминокислотами или разными цепями белка, а не близко расположенными, как имеет место в α-спирали. Эти цепи обычно направлены N-концами в противоположные стороны (антипараллельная ориентация) . Для образования β-листов важны небольшие размеры боковых групп аминокислот, преобладают обычно глицин и аланин. π-спирали; 310-спирали; неупорядоченные фрагменты.
Ознаки що характрені для двокрилих
1. Високоспеціалізовані комахи
2. Задня пара крил редукована
3.Залишки другої пари перетворились на дзижчальця,які мають в середені хордотональні органи
4.голова досить рухлива
5.Ротові органи колючо-смоктального або лижучого типу
6.груди злитні на них наявні 3 пари кінцівок,
7.мають великі фасеткові очі
8.розвиток із певним перетвореням
9.відомі 2 підряди: коротковусі та довговусі.
10. інстинкти слабо виражені
11. дуже добрі літуни
Ознаки що характерні для рівнокрилих:
1 ротовий апарат має вигляд хоботка
2.у кишечнику є фільтраційна камера для прискореного виведення рідини з організму.
3.віділення часто містять велику кількість цукру
4. до равно крилих відносяться 5 підрядів:
Цикадові;
Червці;
Попелиці;
Лістоблішки;
Білокрилки.
Вторичная структура — локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи, стабилизированное водородными связями.
Ниже приведены самые распространённые типы вторичной структуры белков:
α-спирали — плотные витки вокруг длинной оси молекулы, один виток составляют 3,6 аминокислотных остатка, и шаг спирали составляет 0,54 нм [15] (так что на один аминокислотный остаток приходится 0,15 нм) , спираль стабилизирована водородными связями между H и O пептидных групп, отстоящих друг от друга на 4 звена. Спираль построена исключительно из одного типа стереоизомеров аминокислот (L). Хотя она может быть как левозакрученной, так и правозакрученной, в белках преобладает правозакрученная. Спираль нарушают электростатические взаимодействия глутаминовой кислоты, лизина, аргинина. Расположенные близко друг к другу остатки аспарагина, серина, треонина и лейцина могут стерически мешать образованию спирали, остатки пролина вызывает изгиб цепи и также нарушает α-спирали.
β-листы (складчатые слои) — несколько зигзагообразных полипептидных цепей, в которых водородные связи образуются между относительно удалёнными друг от друга (0,347 нм на аминокислотный остаток [) в первичной структуре аминокислотами или разными цепями белка, а не близко расположенными, как имеет место в α-спирали. Эти цепи обычно направлены N-концами в противоположные стороны (антипараллельная ориентация) . Для образования β-листов важны небольшие размеры боковых групп аминокислот, преобладают обычно глицин и аланин.
π-спирали;
310-спирали;
неупорядоченные фрагменты.