ферментов изменять свою активность называется регулируемостью.
Вещества (или другие факторы), под действием которых происходит изменение активности ферментов, называются регуляторами.
Вещества, которые увеличивают активность ферментов, называются активаторами.
Вещества, которые снижают активность ферментов, называются ингибиторами (не путать с индукторами).
Для чего активность ферментов нужно регулировать?
Для того, чтобы активность ферментов соответствовала потребностям организма:
чтобы фермент работал тогда, когда его работа нужна,
и не работал тогда, когда его работа не нужна.
Например, активность ферментов, катализирующих расщепление жира (липолиз п.44) в белой жировой ткани,
нужна тогда, когда человек голоден или занят физической работой,
поэтому в этих условиях и происходит активация ферментов липолиза.
И наоборот, после еды и при отдыха расщепление жира не нужно,
поэтому в состоянии сытости и отдыха ферменты липолиза не активны.
За счет чего активность ферментов может изменяться?
Фермент активен тогда, когда у него сформирован активный центр –
участок, который специфично узнавать определенные субстраты,
связываться их и ускорять их превращение в продукты
(то есть катализировать химическую реакцию).
Активный центр образуется из 3-4 радикалов аминокислотных остатков,
которые сближаются и определенным образом ориентируются в пространстве
при формировании третичной (или четвертичной) структуры белка.
Если конформация белка изменяется,
то изменяется и расположение радикалов активного центра –
это может привести к увеличению АЦ катализировать реакцию
(и тем самым – к активации молекулы фермента)
или к уменьшению (и в результате – к инактивации, к ингибированию фермента).
То есть – регулируемость ферментов обусловлена
ферментов изменять свою конформацию
и зависимостью их активности от конформации.
Известно 5 механизмов регуляции молекул ферментов.
Они отличаются друг от друга типом регулятора
и типом взаимодействия между ферментом и регулятором.
3 механизма относятся к физическим и 2 – к химическим.
Химические механизмы связаны с химическими реакциями и с образованием или разрушением ковалентных связей между регулятором и регулируемым ферментом.
Физические не связаны с химическими реакциями между регулятором и ферментом,
а связаны с физическими взаимодействиями между регулятором и ферментом.
К физическим механизмам относят:
- изостерический,
- аллостерический и
- взаимодействие белок-белок.
К химическим механизмам относят:
- химическую модификацию и
- ограниченный протеолиз.
6. 1. Ф и з и ч е с к и е механизмы регуляции (3.).
6.1. 1. И з о с т е р и ч е с к и й механизм.
«Изос» означает «такой же», «там же», а «стерео» – место, пространство. Механизм называется так потому, что
регулятор связывается там же, где и субстрат,
то есть в активном центре.
Такой регулятор (изостерический) оказывается ингибитором,
то есть он тормозит химическую реакцию.
Потому что место в АЦ регулятор занял,
субстрату связаться в АЦ не позволяет,
а сам регулятор превратиться в продукт не
Если изостерический регулятор связывается в АЦ не прочно
(то есть если он является обратимым ингибитором),
то он выйти» из АЦ.
После этого в АЦ может связаться субстрат.
И чем больше молекул субстрата,
тем вероятнее, что в АЦ будут связываться именно молекулы субстрата.
Поскольку молекулы изостерического ингибитора и молекулы субстрата
конкурируют за связывание с АЦ,
то изостерические ингибиторы называют конкурентными (если они обратимые).
Одним из признаков конкурентного ингибитора является то,
что такое ингибирование «снимается добавлением субстрата»:
это означает, что при добавлении субстрата скорость реакции, сниженная при добавлении ингибитора, вновь увеличивается.
В организме конкурентные ингибиторы не вырабатываются, как правило.
Они поступают в организм экЗогенно, то есть извне –
в качестве лекарства или яда.
Пример изостерического ингибитора – это малонат.
Малонат ингибирует фермент СДГ – сукцинат/дегидрогеназу.
Субстратом СДГ является сукцинат.
Под действием СДГ сукцинат превращается в фумарат
(при отщеплении двух атомов водорода от 2-го и 3-го атомов углерода сукцината).
Свойства малоната очень похожи на свойства сукцината:
у обоих по две карбоксильные группы,
что и позволяет обоим связываться в АЦ СДГ.
Но при этом сукцинат может превращаться в фумарат, а малонат – не может.
Иногда люди вместо этанола выпивают метанол.
В этом случае у них больше риск умереть, чем от приема этанола.
Этанол тоже иногда приводит к быстрой смерти –
особенно при переохлаждении, переутомлении и голоде.
Формулы и свойства этанола и метанола тоже похожи,
поэтому метанол может связываться в активном центре фермента алкоголь/дегидрогеназы,
который обычно превращает этанол и ацетальдегид.
Объяснение:
ферментов изменять свою активность называется регулируемостью.
Вещества (или другие факторы), под действием которых происходит изменение активности ферментов, называются регуляторами.
Вещества, которые увеличивают активность ферментов, называются активаторами.
Вещества, которые снижают активность ферментов, называются ингибиторами (не путать с индукторами).
Для чего активность ферментов нужно регулировать?
Для того, чтобы активность ферментов соответствовала потребностям организма:
чтобы фермент работал тогда, когда его работа нужна,
и не работал тогда, когда его работа не нужна.
Например, активность ферментов, катализирующих расщепление жира (липолиз п.44) в белой жировой ткани,
нужна тогда, когда человек голоден или занят физической работой,
поэтому в этих условиях и происходит активация ферментов липолиза.
И наоборот, после еды и при отдыха расщепление жира не нужно,
поэтому в состоянии сытости и отдыха ферменты липолиза не активны.
За счет чего активность ферментов может изменяться?
Фермент активен тогда, когда у него сформирован активный центр –
участок, который специфично узнавать определенные субстраты,
связываться их и ускорять их превращение в продукты
(то есть катализировать химическую реакцию).
Активный центр образуется из 3-4 радикалов аминокислотных остатков,
которые сближаются и определенным образом ориентируются в пространстве
при формировании третичной (или четвертичной) структуры белка.
Если конформация белка изменяется,
то изменяется и расположение радикалов активного центра –
это может привести к увеличению АЦ катализировать реакцию
(и тем самым – к активации молекулы фермента)
или к уменьшению (и в результате – к инактивации, к ингибированию фермента).
То есть – регулируемость ферментов обусловлена
ферментов изменять свою конформацию
и зависимостью их активности от конформации.
Известно 5 механизмов регуляции молекул ферментов.
Они отличаются друг от друга типом регулятора
и типом взаимодействия между ферментом и регулятором.
3 механизма относятся к физическим и 2 – к химическим.
Химические механизмы связаны с химическими реакциями и с образованием или разрушением ковалентных связей между регулятором и регулируемым ферментом.
Физические не связаны с химическими реакциями между регулятором и ферментом,
а связаны с физическими взаимодействиями между регулятором и ферментом.
К физическим механизмам относят:
- изостерический,
- аллостерический и
- взаимодействие белок-белок.
К химическим механизмам относят:
- химическую модификацию и
- ограниченный протеолиз.
6. 1. Ф и з и ч е с к и е механизмы регуляции (3.).
6.1. 1. И з о с т е р и ч е с к и й механизм.
«Изос» означает «такой же», «там же», а «стерео» – место, пространство. Механизм называется так потому, что
регулятор связывается там же, где и субстрат,
то есть в активном центре.
Такой регулятор (изостерический) оказывается ингибитором,
то есть он тормозит химическую реакцию.
Потому что место в АЦ регулятор занял,
субстрату связаться в АЦ не позволяет,
а сам регулятор превратиться в продукт не
Если изостерический регулятор связывается в АЦ не прочно
(то есть если он является обратимым ингибитором),
то он выйти» из АЦ.
После этого в АЦ может связаться субстрат.
И чем больше молекул субстрата,
тем вероятнее, что в АЦ будут связываться именно молекулы субстрата.
Поскольку молекулы изостерического ингибитора и молекулы субстрата
конкурируют за связывание с АЦ,
то изостерические ингибиторы называют конкурентными (если они обратимые).
Одним из признаков конкурентного ингибитора является то,
что такое ингибирование «снимается добавлением субстрата»:
это означает, что при добавлении субстрата скорость реакции, сниженная при добавлении ингибитора, вновь увеличивается.
В организме конкурентные ингибиторы не вырабатываются, как правило.
Они поступают в организм экЗогенно, то есть извне –
в качестве лекарства или яда.
Пример изостерического ингибитора – это малонат.
Малонат ингибирует фермент СДГ – сукцинат/дегидрогеназу.
Субстратом СДГ является сукцинат.
Под действием СДГ сукцинат превращается в фумарат
(при отщеплении двух атомов водорода от 2-го и 3-го атомов углерода сукцината).
Свойства малоната очень похожи на свойства сукцината:
у обоих по две карбоксильные группы,
что и позволяет обоим связываться в АЦ СДГ.
Но при этом сукцинат может превращаться в фумарат, а малонат – не может.
Иногда люди вместо этанола выпивают метанол.
В этом случае у них больше риск умереть, чем от приема этанола.
Этанол тоже иногда приводит к быстрой смерти –
особенно при переохлаждении, переутомлении и голоде.
Формулы и свойства этанола и метанола тоже похожи,
поэтому метанол может связываться в активном центре фермента алкоголь/дегидрогеназы,
который обычно превращает этанол и ацетальдегид.
Объяснение: