Чи може структура білка залишитися незмінною, якщо у гені який її кодує зміниться 1 нуклеотид ?

Білки — важливий клас біологічних макромолекул, що містяться у всіх біологічних організмах, та складаються переважно з вуглецю, водню, азоту, фосфору, кисню і сірки. Всі білки є полімерами амінокислот. Ці полімери також відомі як поліпептиди і складаються з послідовності 20 різних L-α-амінокислот, що також називаються амінокислотними залишками. Для ланцюжків довжиною приблизно до 40 залишків замість терміну «білок» частіше використовується термін «пептид». Щоб бути здатним виконувати свою біологічну функцію, кожен білок приймає одну або більше конформацій, що утворюються за до ряду нековалентних взаємодій, таких як водневі зв'язки, іонні, вандерваальсівські і гідрофобні взаємодії. Для того, щоб зрозуміти функцію білків на молекулярному рівні, часто необхідно визначити тривимірну структуру білків. Галузь біології, що займається встановленням структури білків, називається структурною біологією та використовує такі методи як рентгеноструктурний аналіз і ЯМР-спектроскопія.

Число залишків, необхідне для виконання більшості специфічних біохімічних функцій, становить близько 40—50, що, здається, є нижчою межею розміру переважної більшості доменів. Розміри білків (але не пептидів) змінюються від цієї нижчої межі до кількох тисяч залишків в багатофункціональних або структурних білках. Оцінка середньої довжини більшості білків становить близько 300 залишків. Білки також часто формують білкові комплекси, що складаються з білкових субодиниць, наприклад багато тисяч молекул актину збираються у довгі мікрофіламенти.