Одной из существенных сторон размножения, а следовательно, и видовой жизни семенных растений, является рассеивание плодов и семян.
Разнообразие в строении семян и в особенности плодов совершенно изумительно. Оно не уступает разнообразию в строении листьев или цветков покрытосемянных. Мы не будем касаться плодов культурных растений, созданных человеком. Сравним плоды дикорастущих видов, например мятликов или полыней, едва достигающие 0,5 мм в длину и 0,1—0,2 мг по весу, с плодами тропической лианы, которые имеют 15 см толщины и до 1,5 м длины, или с плодами сейшельской пальмы весом в 16—20 кг.
Весьма различна окраска плодов. Она бывает снежнобелой, интенсивно черной и различных оттенков красного, оранжевого, коричневого, синего, с переходами одного цвета в другой. По консистенции встречаются плоды сочные с нежной душистой мякотью и плоды каменистотвердые. Исключительно разнообразна форма плодов: от геометрически правильного шара до причудливо извитых шнуровидных образований. Поверхность плодов то полированно-гладкая, то испещрена различными бородавками, выростами, крючками или несет всевозможные придатки: от тончайших волосков, легких и нежных, ломающихся от прикосновения пальцев, до крепких острых шипов, пронзающих шины автомобилей и копыта животных.
Каждый фермент имеет свой температурный оптимум. У большинства ферментов тепло- кровных животных он лежит в интервале 37–40ºС. Повышение температуры выше 70ºС приводит к потере активности фермента. Фермент необратимо инактивируется вследствие денатурации белка. Понижение температуры, как и повышение, приводит сна- чала к уменьшению, а потом и к полной потере активности фер- мента. Но при низких температурах ферменты не разрушаются, поэтому при последующем повышении температуры их актив- ность восстанавливается (обратимая инактивация). Подавляющее большинство ферментов теплокровных живот- ных при 0ºС прекращают свою деятельность, т. е. теряют свою активность. В отличие от них ферменты хладнокровных живот- ных, в частности рыб, при такой температуре имеют достаточно высокую активность. Потеря их активности происходит при го- раздо более низкой температуре. Наибольшую устойчивость к действию низких температур проявляет фермент липаза, который вызывает гидролиз простых липидов (триглицеридов). Он теряет свою активность при температуре –25ºС. Активность ферментов меняется в зависимости от реакции среды. Для каждого фермента существуют оптимальные значения рН, при котором он проявляет максимальную активность. Так, для пепсина оптимальное значение рН = 1,5–2,5, в то время как трипсин при таких условиях полностью теряет гид- ролизовать белки. Оптимум его действия наступает при рН = 8–9. Влияние рН на скорость ферментативного катализа, так же как и влияние температуры, связано с их белковой природой. На скорость ферментативного катализа влияет также присут- ствие определенных веществ, которые могут и увеличивать актив- ность фермента (активаторы), и уменьшать ее (ингибиторы или парализаторы). Активаторы и ингибиторы влияют на активный центр фермента его образованию (активаторы) или блокированию (ингибиторы). Одно и то же вещество для одного фермента может быть активатором, а для другого – ингибитором. Ферменты могут находиться как в активной форме, так и в неак- тивной. Неактивная форма называется проферментом (зимогеном). В нем присутствует парализатор, блокирующий активный центр. Изучение влияния различных факторов на скорость фермен- тативного катализа проводят, используя ферменты.
Одной из существенных сторон размножения, а следовательно, и видовой жизни семенных растений, является рассеивание плодов и семян.
Разнообразие в строении семян и в особенности плодов совершенно изумительно. Оно не уступает разнообразию в строении листьев или цветков покрытосемянных. Мы не будем касаться плодов культурных растений, созданных человеком. Сравним плоды дикорастущих видов, например мятликов или полыней, едва достигающие 0,5 мм в длину и 0,1—0,2 мг по весу, с плодами тропической лианы, которые имеют 15 см толщины и до 1,5 м длины, или с плодами сейшельской пальмы весом в 16—20 кг.
Весьма различна окраска плодов. Она бывает снежнобелой, интенсивно черной и различных оттенков красного, оранжевого, коричневого, синего, с переходами одного цвета в другой. По консистенции встречаются плоды сочные с нежной душистой мякотью и плоды каменистотвердые. Исключительно разнообразна форма плодов: от геометрически правильного шара до причудливо извитых шнуровидных образований. Поверхность плодов то полированно-гладкая, то испещрена различными бородавками, выростами, крючками или несет всевозможные придатки: от тончайших волосков, легких и нежных, ломающихся от прикосновения пальцев, до крепких острых шипов, пронзающих шины автомобилей и копыта животных.
Снизу
Объяснение:
Каждый фермент имеет свой температурный оптимум. У большинства ферментов тепло- кровных животных он лежит в интервале 37–40ºС. Повышение температуры выше 70ºС приводит к потере активности фермента. Фермент необратимо инактивируется вследствие денатурации белка. Понижение температуры, как и повышение, приводит сна- чала к уменьшению, а потом и к полной потере активности фер- мента. Но при низких температурах ферменты не разрушаются, поэтому при последующем повышении температуры их актив- ность восстанавливается (обратимая инактивация). Подавляющее большинство ферментов теплокровных живот- ных при 0ºС прекращают свою деятельность, т. е. теряют свою активность. В отличие от них ферменты хладнокровных живот- ных, в частности рыб, при такой температуре имеют достаточно высокую активность. Потеря их активности происходит при го- раздо более низкой температуре. Наибольшую устойчивость к действию низких температур проявляет фермент липаза, который вызывает гидролиз простых липидов (триглицеридов). Он теряет свою активность при температуре –25ºС. Активность ферментов меняется в зависимости от реакции среды. Для каждого фермента существуют оптимальные значения рН, при котором он проявляет максимальную активность. Так, для пепсина оптимальное значение рН = 1,5–2,5, в то время как трипсин при таких условиях полностью теряет гид- ролизовать белки. Оптимум его действия наступает при рН = 8–9. Влияние рН на скорость ферментативного катализа, так же как и влияние температуры, связано с их белковой природой. На скорость ферментативного катализа влияет также присут- ствие определенных веществ, которые могут и увеличивать актив- ность фермента (активаторы), и уменьшать ее (ингибиторы или парализаторы). Активаторы и ингибиторы влияют на активный центр фермента его образованию (активаторы) или блокированию (ингибиторы). Одно и то же вещество для одного фермента может быть активатором, а для другого – ингибитором. Ферменты могут находиться как в активной форме, так и в неак- тивной. Неактивная форма называется проферментом (зимогеном). В нем присутствует парализатор, блокирующий активный центр. Изучение влияния различных факторов на скорость фермен- тативного катализа проводят, используя ферменты.