катализаторов
1.
Общая характеристика
ферментов
как биологических
2. Ферменты (энзимы) – соединения белковой природы каталитически ускорять протекание химических реакций
ФЕРМЕНТЫ
(ЭНЗИМЫ)
–
СОЕДИНЕНИЯ
БЕЛКОВОЙ
ПРИРОДЫ,
КАТАЛИТИЧЕСКИ
УСКОРЯТЬ
ПРОТЕКАНИЕ
ХИМИЧЕСКИХ РЕАКЦИЙ
2.
3.
4.
5.
Значение для изучения:
Ферменты - биологические регуляторы
химических процессов в клетке (основа
жизнедеятельности);
Нарушения в их структуре и функции –
возникновение энзимопатий.
Энзимодиагностика.
Энзимотерапия.
Использование к качестве реактивов для
определения метаболитов.
Сходство ферментов с небиологическими
катализаторами заключается в том, что:
1. Небиологические катализаторы и энзимы ускоряют
энергетически возможные реакции;
2. Ведут реакции в обход энергетического барьера;
Свободная энергия
Еа
Е’а
Начальные
субстраты
Конечные
продукты
Еа – энергия активации некатализируемой реакции
Е’а – энергия активации катализируемой ферментами реакции
Время
3. В ходе катализа направление реакции не
изменяется;
4. Не расходуются во время реакции;
5. Требуется небольшое их количество.
6.
Отличия ферментов от небиологических
катализаторов (основные свойства)
1. Скорость ферментативных реакций значительно
выше;
2. Ферменты обладают высокой специфичностью
(субстратной и каталитической);
Ферменты
обладают
конформационной
лабильностью.
Энзимы
действуют
при
определенных
оптимальных
условиях
(температура,
рН,
микроэлементы, кооперативность);
5. Скорость ферментативной реакции может
регулироваться.
7.
Структура ферментов
Фермент (энзим)
Простой белок
Сложный белок
(РНК-аза,
пищевые ферменты)
(холофермент)
Белковая часть
(апофермент)
Небелковая часть
Простетическая
группа
Кофермент
8.
1. Производные витаминов
2. Гемы, входящие в состав цитохромов, каталазы,
пероксидазы, гуанилатциклазы, NO-синтазы и
являющиеся простетической группой ферментов
3. Нуклеотиды – доноры и акцепторы остатка
фосфорной кислоты
4. Убихинон, или кофермент Q, участвующий в
переносе электронов и протонов
5. Фосфоаденозилметионин,
участвующий
в
переносе сульфата
6. S-аденозилметионин – донор метильной группы
7. Глутатион, участвующий в реакциях
9.
Функции небелковой части фермента
1. Перенос атомов водорода, электронов
(окислительно-восстановительные реакции – НАД,
ФАД и др.).
2. Перенос химических групп (фосфопиридоксаль,
биотин и др.)
3. Реакции синтеза, изомеризации, расщепление связей
(ТДФ и др.)
10.
Активные центры ферментов
Субстратный
Каталитический
Аллостерический
Закономерности в построении активных центров
1. В построении активных центров принимают
участие
небольшое
количество
радикалов
аминокислот, обычно находящихся на значительном
расстоянии друг от друга в полипептидной цепи.
2. Чаще всего в состав центра входят радикалы гис,
сер, лиз, асп, цис.
3. В построении центров сложных ферментов
участвуют химические группировки небелковой
части.
11.
4. Если фермент является олиго- или мультимером, то
обычно на каждом протомере есть субстратный и
каталитический участки.
5. Энергия взаимодействия субстрата с активным
центром слабая с образование нековалентных связей
6. Активные центры формируются при образовании
третичной и четвертичной структуры белковой части в
процессе взаимодействия с субстратом (индуцированное
соответствие)
ответка
Задайте свой вопрос и получите ответ от профессионального преподавателя. Выберите лучший ответ.
Подготовка к ЕГЭ Подготовка к ОГЭ Подготовка к олимпиаде
Задать вопрос
Все вопросы
Владислав
Биология 5 - 9 классы
14.04.2020 11:02
Отметь неверное утверждение:
аналогичные органы показывают однонаправленное действие естественного отбора в сходных условиях
примером дегенерации является редукция органов зрения у почвенных и пещерных животных
макроэволюция — это надвидовая эволюция
результатом ароморфоза является образование новых видов, родов и семейств
ароморфозы приводят к образованию крупных систематических групп — типов, отделов, классов
катализаторов
1.
Общая характеристика
ферментов
как биологических
катализаторов
2. Ферменты (энзимы) – соединения белковой природы каталитически ускорять протекание химических реакций
ФЕРМЕНТЫ
(ЭНЗИМЫ)
–
СОЕДИНЕНИЯ
БЕЛКОВОЙ
ПРИРОДЫ,
КАТАЛИТИЧЕСКИ
УСКОРЯТЬ
ПРОТЕКАНИЕ
ХИМИЧЕСКИХ РЕАКЦИЙ
1.
2.
3.
4.
5.
Значение для изучения:
Ферменты - биологические регуляторы
химических процессов в клетке (основа
жизнедеятельности);
Нарушения в их структуре и функции –
возникновение энзимопатий.
Энзимодиагностика.
Энзимотерапия.
Использование к качестве реактивов для
определения метаболитов.
3.
Сходство ферментов с небиологическими
катализаторами заключается в том, что:
1. Небиологические катализаторы и энзимы ускоряют
энергетически возможные реакции;
2. Ведут реакции в обход энергетического барьера;
4.
Сходство ферментов с небиологическими
катализаторами заключается в том, что:
Свободная энергия
Еа
Е’а
Начальные
субстраты
Конечные
продукты
Еа – энергия активации некатализируемой реакции
Е’а – энергия активации катализируемой ферментами реакции
Время
5.
Сходство ферментов с небиологическими
катализаторами заключается в том, что:
3. В ходе катализа направление реакции не
изменяется;
4. Не расходуются во время реакции;
5. Требуется небольшое их количество.
6.
Отличия ферментов от небиологических
катализаторов (основные свойства)
1. Скорость ферментативных реакций значительно
выше;
2. Ферменты обладают высокой специфичностью
(субстратной и каталитической);
3.
Ферменты
обладают
конформационной
лабильностью.
4.
Энзимы
действуют
при
определенных
оптимальных
условиях
(температура,
рН,
микроэлементы, кооперативность);
5. Скорость ферментативной реакции может
регулироваться.
7.
Структура ферментов
Фермент (энзим)
Простой белок
Сложный белок
(РНК-аза,
пищевые ферменты)
(холофермент)
Белковая часть
(апофермент)
Небелковая часть
Простетическая
группа
Кофермент
8.
Небелковая часть
1. Производные витаминов
2. Гемы, входящие в состав цитохромов, каталазы,
пероксидазы, гуанилатциклазы, NO-синтазы и
являющиеся простетической группой ферментов
3. Нуклеотиды – доноры и акцепторы остатка
фосфорной кислоты
4. Убихинон, или кофермент Q, участвующий в
переносе электронов и протонов
5. Фосфоаденозилметионин,
участвующий
в
переносе сульфата
6. S-аденозилметионин – донор метильной группы
7. Глутатион, участвующий в реакциях
9.
Функции небелковой части фермента
1. Перенос атомов водорода, электронов
(окислительно-восстановительные реакции – НАД,
ФАД и др.).
2. Перенос химических групп (фосфопиридоксаль,
биотин и др.)
3. Реакции синтеза, изомеризации, расщепление связей
(ТДФ и др.)
10.
Активные центры ферментов
Субстратный
Каталитический
Аллостерический
Закономерности в построении активных центров
1. В построении активных центров принимают
участие
небольшое
количество
радикалов
аминокислот, обычно находящихся на значительном
расстоянии друг от друга в полипептидной цепи.
2. Чаще всего в состав центра входят радикалы гис,
сер, лиз, асп, цис.
3. В построении центров сложных ферментов
участвуют химические группировки небелковой
части.
11.
Активные центры ферментов
Субстратный
Каталитический
Аллостерический
Закономерности в построении активных центров
4. Если фермент является олиго- или мультимером, то
обычно на каждом протомере есть субстратный и
каталитический участки.
5. Энергия взаимодействия субстрата с активным
центром слабая с образование нековалентных связей
6. Активные центры формируются при образовании
третичной и четвертичной структуры белковой части в
процессе взаимодействия с субстратом (индуцированное
соответствие)
ответка
Задайте свой вопрос и получите ответ от профессионального преподавателя. Выберите лучший ответ.
Подготовка к ЕГЭ Подготовка к ОГЭ Подготовка к олимпиаде
Задать вопрос
Все вопросы
Владислав
Биология 5 - 9 классы
14.04.2020 11:02
Отметь неверное утверждение:
аналогичные органы показывают однонаправленное действие естественного отбора в сходных условиях
примером дегенерации является редукция органов зрения у почвенных и пещерных животных
макроэволюция — это надвидовая эволюция
результатом ароморфоза является образование новых видов, родов и семейств
ароморфозы приводят к образованию крупных систематических групп — типов, отделов, классов