Биологическое значение видоизменения листьев в колючки?
2.Чем отличается внешний вид хвои ели от сосны?
3.Как устроена корневая система?
4.Как проходит оплодотворение?
5.Чем размножаются?
6.Из чего развиваются семена?
7.Строение семени?
8.Что такое шишка? Почему?
9.Семена это при
катализаторов
1.
Общая характеристика
ферментов
как биологических
катализаторов
2. Ферменты (энзимы) – соединения белковой природы каталитически ускорять протекание химических реакций
ФЕРМЕНТЫ
(ЭНЗИМЫ)
–
СОЕДИНЕНИЯ
БЕЛКОВОЙ
ПРИРОДЫ,
КАТАЛИТИЧЕСКИ
УСКОРЯТЬ
ПРОТЕКАНИЕ
ХИМИЧЕСКИХ РЕАКЦИЙ
1.
2.
3.
4.
5.
Значение для изучения:
Ферменты - биологические регуляторы
химических процессов в клетке (основа
жизнедеятельности);
Нарушения в их структуре и функции –
возникновение энзимопатий.
Энзимодиагностика.
Энзимотерапия.
Использование к качестве реактивов для
определения метаболитов.
3.
Сходство ферментов с небиологическими
катализаторами заключается в том, что:
1. Небиологические катализаторы и энзимы ускоряют
энергетически возможные реакции;
2. Ведут реакции в обход энергетического барьера;
4.
Сходство ферментов с небиологическими
катализаторами заключается в том, что:
Свободная энергия
Еа
Е’а
Начальные
субстраты
Конечные
продукты
Еа – энергия активации некатализируемой реакции
Е’а – энергия активации катализируемой ферментами реакции
Время
5.
Сходство ферментов с небиологическими
катализаторами заключается в том, что:
3. В ходе катализа направление реакции не
изменяется;
4. Не расходуются во время реакции;
5. Требуется небольшое их количество.
6.
Отличия ферментов от небиологических
катализаторов (основные свойства)
1. Скорость ферментативных реакций значительно
выше;
2. Ферменты обладают высокой специфичностью
(субстратной и каталитической);
3.
Ферменты
обладают
конформационной
лабильностью.
4.
Энзимы
действуют
при
определенных
оптимальных
условиях
(температура,
рН,
микроэлементы, кооперативность);
5. Скорость ферментативной реакции может
регулироваться.
7.
Структура ферментов
Фермент (энзим)
Простой белок
Сложный белок
(РНК-аза,
пищевые ферменты)
(холофермент)
Белковая часть
(апофермент)
Небелковая часть
Простетическая
группа
Кофермент
8.
Небелковая часть
1. Производные витаминов
2. Гемы, входящие в состав цитохромов, каталазы,
пероксидазы, гуанилатциклазы, NO-синтазы и
являющиеся простетической группой ферментов
3. Нуклеотиды – доноры и акцепторы остатка
фосфорной кислоты
4. Убихинон, или кофермент Q, участвующий в
переносе электронов и протонов
5. Фосфоаденозилметионин,
участвующий
в
переносе сульфата
6. S-аденозилметионин – донор метильной группы
7. Глутатион, участвующий в реакциях
9.
Функции небелковой части фермента
1. Перенос атомов водорода, электронов
(окислительно-восстановительные реакции – НАД,
ФАД и др.).
2. Перенос химических групп (фосфопиридоксаль,
биотин и др.)
3. Реакции синтеза, изомеризации, расщепление связей
(ТДФ и др.)
10.
Активные центры ферментов
Субстратный
Каталитический
Аллостерический
Закономерности в построении активных центров
1. В построении активных центров принимают
участие
небольшое
количество
радикалов
аминокислот, обычно находящихся на значительном
расстоянии друг от друга в полипептидной цепи.
2. Чаще всего в состав центра входят радикалы гис,
сер, лиз, асп, цис.
3. В построении центров сложных ферментов
участвуют химические группировки небелковой
части.
11.
Активные центры ферментов
Субстратный
Каталитический
Аллостерический
Закономерности в построении активных центров
4. Если фермент является олиго- или мультимером, то
обычно на каждом протомере есть субстратный и
каталитический участки.
5. Энергия взаимодействия субстрата с активным
центром слабая с образование нековалентных связей
6. Активные центры формируются при образовании
третичной и четвертичной структуры белковой части в
процессе взаимодействия с субстратом (индуцированное
соответствие)